Insulina este de 85 de ani mai târziu, ce urmează?

Video: colegii de clasă Song 25 de ani mai târziu ... organizator Olga Polushina (Zatrutina)

Video: Cum a fost soarta eroilor proiectului „Unul pentru vsіh“ - unul pentru / One pentru vsіh - Numărul 93 - 31/05/15

Izolarea și purificarea cu succes de insulină Banting, Vest, Collip MacLeod si la Universitatea din Toronto, în 1921, a fost un miracol pentru persoanele cu diabet zaharat, așa-numita insulina "proteină a secolului 20". După separarea insulinei a fost foarte important pentru a determina structura primară a moleculei de insulină. In 1955, Fred Sanger a făcut progrese importante - descifrat structura insulinei, iar insulina este prima proteină în care a fost determinată secvența de aminoacizi. În 1960 Dorothy Hodgkin și echipa sa, cu ajutorul cristalografie cu raze X, a arătat structura tri-dimensională de insulină, determinând ca moleculele sunt unite în dimeri și hexameri. La mijlocul anilor 1980, obținerea (clonarea) insulinei și IGF-1 receptorilor prin inginerie genetică explica interacțiunea structurală și funcțională a liganzilor și receptorii lor. Datorită insulinei sale configurație sferică moleculă folosește aceeași parte a suprafeței sale, care este implicată în autoasocierea și pentru legarea la receptor. În prezent urmărește toate locațiile noi pentru a comunica cu receptorul. Din păcate, până în prezent nu se cunoaște structura cristalografică a complexului receptorului insulinei, cu toate acestea, cantitatea de informații disponibile au fost suficiente pentru a crea un analogi de insulină în condiții de siguranță. Datorită modificărilor structurale din molecula de insulină au fost obținute prin mare viteză (bolus) și (bazale) analogi de insulină cu acțiune prelungită. Prelungire acțiunii insulinei poate fi realizată prin modificarea punctului izoelectric al soluției de insulină, rezultând în flaconul are pH acid valori soluție de insulină, dar după administrarea subcutanată a insulinei precipitat. Creatorii originale a trecut prin prelungit Levemir® analog de insulină, în care C14 - rest de acid gras (acid miristic) este atașat la lizină la poziția B29. Aceste rezultate modificare structurală într-un dublu efect: stabiliza hexameri de insulină și posibilele molecule se leagă reversibil de albumină. Astfel, există o încetinire a absorbției. Mai mult, legarea de albumina in sange reduce variabilitatea ratei de absorbție, provocând o predictibilitate ridicată a acțiunii analogice Levemir®. Farmacologice analog particular Levemir® vor fi discutate în continuare. Principiul acetilare poate fi utilizat și modificări structurale ale altor proteine, de exemplu, GLP-1 (Liraglyutid).

Dar studiul nu sa sfârșit, și există metode noi și îmbunătățite pentru optimizarea profilul terapeutic al 85 ani molecula vechi de insulină.