Funcţia hemoglobinei

Video: modul de îmbunătățire a hemoglobinei în sânge? Sfecla-Berry Smoothie!

Funcția principală a hemoglobinei are capacitatea de a da legătura lui fragilă, descompunere cu anumite gaze, în special oxigen. Conectează-te cu hemoglobina kislorodomi este oxihemoglobină. O molecula de hemoglobina se ataseaza 4 molecule de oxigen, adică. E. Deoarece multe molecule există particule în hemoglobină sau hem atomi de fier. hemoglobina fier rămâne în starea feros.

Video: sânge și funcția renală, cu anemie

Structura chimică a hemului este identic, indiferent dacă acesta este derivată din hemoglobina umană sau animală. Între timp, proprietățile hemoglobinei, izolate din sângele diferitelor animale, nu chiar la fel. Animale diferite, ele diferă sub formă de cristale, prin poziția benzilor în spectrul de absorbție, și mai ales pentru rezistența de legare a oxigenului. Hemoglobina adult animal diferă de făt. Și oamenii de hemoglobina fetale, cu o rezistență a legăturii de oxigen mai mare decât cea a unui adult. Toate aceste diferențe se datorează diferențelor în funcție de hemoglobină a proteinei, adică. E. globinei.

Reacția hemoglobinei și oxigen este o reacție reversibilă. Deoarece concentrația de oxigen în soluție este direct proporțională cu presiunea parțială a oxigenului, principalul factor determinant pentru funcția de saturație în oxigen a hemoglobinei este presiunea parțială a oxigenului. În plus, această funcție afectează hemoglobina chiar de temperatura, mediul de reacție.

În conversia hemoglobinei în oxihemoglobină și schimbarea proprietăților sale optice. Prin urmare, oxigenul din sânge de saturație când colorare devine cărămiziu și când degajarea oxigenului - mai inchisa cu tenta violacee.

În plus față de funcția de hemoglobina pentru a transporta oxigen, este un tampon care menține constanța reacțiilor sanguine. Oxihemoglobină are un proprietăți acide ascuțit decât hemoglobină simplu.

Video: Cum de a crește hemoglobina în casă | # Kakpovysitgemoglobin #edblack

carboxihemoglobina

Foarte similar cu compusul hemoglobină de oxigen este compus cu monoxid de carbon - carboxihemoglobina. Proprietățile optice ale carboxihemoglobina diferă foarte puțin de oxihemoglobină. Această reacție este, de asemenea, reversibilă, saturația hemoglobinei cu monoxid de carbon este direct dependentă de presiunea parțială a acesteia din urmă. Diferența - Conectați carboxihemoglobina este semnificativ mai puternică decât oxihemoglobină. Disocierea carboxihemoglobină este de 300 de ori mai lent decât oxihemoglobină. De aceea, inhalarea de aer cu monoxid de carbon 0,07%, jumătate funcție de hemoglobină trece în oxihemoglobină și o altă jumătate - în carboxihemoglobina. La conținut încă mai mare de monoxid de carbon în mod substanțial toate proteină se leagă cu monoxid de carbon, de sânge nu poate îndeplini funcția principală a hemoglobinei - transfer de oxigen, ceea ce atrage după sine anoxie tisulară. Acest lucru explică efectul advers al monoxidului de carbon.

hemoglobină redusă este oxihemoglobină și carboxyhemoglobin și conține un hem cu o bivalent de fier (feros).

ferrihemoglobin

Interacțiuni cu anumite substanțe (sare roșii din sânge, sare de acid azotos) pot fi transformați în oxid de fier hem, m. Formă E. trivalent. Acest derivat este numit methemoglobină. pete de sânge methemoglobinei în culoarea ciocolatei.

Methemoglobină nu se poate lega oxigenul reversibil, nu poate transporta oxigen. Introducere în cantități semnificative de sânge, astfel metgemoglobinoobrazovateley cauzează moartea rapidă a organismului. În cazul în care, cu toate acestea, organismul nu moare în primele ore, methemoglobina restaurat treptat, în tranziția parțială a hemoglobinei la methemoglobină. Astfel, reducerea methemoglobină are loc cu participarea enzimelor - dehidrogenaze datorate oxidării acidului lactic și glucoză simultan.

Una dintre proprietățile methemoglobină este capacitatea sa de a lega acidul cianhidric, pentru a da cyanmethemoglobin. Datorită acestui animal, pe care o parte a hemoglobinei din sânge convertite în methemoglobină, este mai rezistent la otrăvire cu acid cianhidric decât animalul normal.

Determinarea hemoglobinei

Cantitatea de proteină este determinată sau numărul de oxigen legat la acestea sau numărul de fier conținut, sau intensitatea culorii, fie cauzate de hemoglobină sau hematină (metode colorimetrice).

Video: modul în care oamenii se confruntă cu anemie - foarte gustoase și plăcută!

Pentru a determina cantitatea de hemoglobină din prima metodă este convertit, prin agitarea sângelui în prezența aerului, în oxihemoglobină. Apoi, sare de adiție este convertit oxihemoglobină roșii din sânge la methemoglobină, în care toate vag asociat cu proteină eliberată oxigen. Determinarea cantității de oxigen eliberată produs într-un aparat sau Van Slyke Barcroft. Un gram de hemoglobină corespunzând la 1,34 ml oxigen la o presiune de 0 ° și 760 mm.

Cea mai simplă metodă de determinare a metodei colorimetrică este Sali hemoglobinei. Folosind o micropipetă luând 20 mm3 de sânge, care într-un mic decinormal tub gradat diluat HCI la fisiunea 10. Hemoglobina descompus în globină și hem, iar acesta din urmă, în prezența oxigenului, este convertit la hematină, soluția de colorare a fost de culoare maro deschis. Culoarea soluției este comparată cu o soluție standard fiind în tuburi sigilate de același diametru. Amestecul se diluează cu apă distilată până la intensitatea culorii probei și standard va fi la fel. Cu cât sunt mai hemoglobina, este necesar mai mult volum pentru diluarea probei. In vitro, se arată împărțirea volumului conținutului de hemoglobină fluid în procente în raport cu norma. 100% hemoglobină prin metoda de Sali se potrivesc cu suma de 17,3 g per 100 ml de sânge. Cel mai sănătos conținut este mai mic de 80-90%, determinat prin metoda lui Sali, ceea ce corespunde la 14-16 g la 100 ml de sânge.